Cinética de Michaelis-Menten

La ecuación de Michaelis-Menten que rige la cinética enzimática indica que V=Vmáxx[S]/(Km+[S]), donde V es la velocidad a la que transcurre la reacción; Vmáx es la velocidad máxima del sistema, [S] es la concentración de substrato y Km es la llamada constante de Michaelis-Menten, diferente para cada par enzima-substrato y que equivale a la concentración de substrato con la que la velocidad de la reacción es la mitad de la velocidad máxima del sistema. Con valores muy bajos de [S] se puede despreciar el valor [S] del denominador, de manera que V=Vmáxx[S]/Km=k x [S], donde k=Vmáx/Km. Por el contrario, con valores muy altos de [S], se puede despreciar el valor Km del denominador, de modo que V=Vmáx× [S]/[S], es decir, V=Vmáx, lo que refleja que con concentraciones altas del substrato, el sistema funciona a una velocidad constante, que es equivalente a la velocidad máxima. En farmacocinética, la cinética de Michaelis-Menten describe procesos en los que la eliminación del fármaco sigue una cinética de orden cero en concentraciones altas (VVmáx, con caída rectilínea, a velocidad constante, de las concentraciones plasmáticas), y una cinética de primer orden en concentraciones bajas (vk×[S], con caída exponencial de las concentraciones). Para los fármacos eliminados por procesos cinéticos de Michaelis-Menten (ejemplo, ácido salicílico o fenitoína), no se puede definir una vida media de eliminación, pues el valor de esta dependería de las concentraciones plasmáticas.

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